Teenliggaampies is die liggaam se verdediging

Spesifieke globuliene, wat deur die liggaam gevorm word onder die werking van 'n antigeen, word teenliggame genoem. Hul besondere eienskappe sluit in die vermoë van die verbinding met die antigeen wat hul vorming veroorsaak het, asook die beskerming van die organisme teen die effekte van aansteeklike middels. Teenliggaampies is neutralisators van aansteeklike middels, wat die vatbaarheid van laasgenoemde vir die effekte van komplement of fagosiete verminder.

Daar is twee kategorieë van teenliggaampies:

1. Neerslaan, of voltooi. Hul interaksie met 'n antigeen gee 'n sigbare immunologiese proses, soos neerslag of agglutinasiereaksies.
2. Nie-toeskryfbaar of onvolledig. Dit is die kategorie van teenliggame wat blokkeer. Hulle gee nie 'n sigbare reaksie ten tyde van die verbinding met die antigeen nie.

Die inhoud van teenliggaampies in menslike serum

Teenliggaampies het 'n ander uitwerking op mikroörganismes: antitoksiese, antimikrobiese en antisellulêre. Daar is teenliggaampies wat virusse neutraliseer en spirochete immobiliseer.

Onderskei teenliggaampies aan dié wat erythrocyten (hemagglutiniene) vasmaak, rooibloedselle (hemolisiene) oplos en diere selle (sitotoksiene) doodmaak.

Teen hul eie proteïen in die vernietiging van organe en weefsels is auto-antiliggame. Hulle word geproduseer deur die antigeen vry te laat met veranderinge in die chemiese struktuur van die liggaam.

Serum kan sirkulerende teenliggaampies opspoor. Dit is 'n teenliggaam toets wat uitgevoer word op grond van immunologiese reaksies, soos komplementfiksasie, neerslag of agglutinasie. Dit toon beide intracellulêre en selverwante vorms.

Immuniteit. Funksies van teenliggaampies

Die serum van 'n prakties gesonde persoon bevat natuurlike teenliggaampies. Dit is die liggame wat immuniteit bied. Hul vorming, volgens immunoloë, vind plaas volgens drie hoofmeganismes:

1. Genetiese kondisionering sonder antigene stimulus.
2. Die reaksie van die liggaam op geringe aanvalle van infeksies wat nie die siekte kan veroorsaak nie.
3. Die reaksie van die menslike liggaam op die groepseffek van mikroörganismes of voedselantigen.

Chemiese struktuur van teenliggaampies

Teenliggaampies is nou verwant aan die breuk van Y-globulien van weiproteïen. In sy afwesigheid kom 'n siekte van agammaglobulinemie voor, in watter teenliggame word nie deur die liggaam geproduseer nie. Immunoglobuliene is verdeel in vyf, verskillend in chemiese struktuur en biologiese funksies, klasse: G, A, M, D, E.

Immunoglobuliene klas G, of igG teenliggaampies, speel die belangrikste rol in die vorming van immuniteit in die manifestasie van verskillende vorme en tipes siektes.

Ophoping van teenliggaampies igG in die liggaam kom geleidelik voor. Aan die begin van die siekte is hulle getal klein. Maar soos die kliniese prentjie ontwikkel, begin die aantal teenliggaampies vinnig groei, wat 'n beskermende funksie van die liggaam bied.

Struktuur van immunoglobuliene

Die struktuur van 'n immunoglobulien van klas G is 'n monomeermolekule van 4 polipeptied proteïenbindings. Dit is twee pare, elk bestaande uit een swaar en een ligte ketting. Aan die einde van die kettings het elke paar 'n gedeelte, die sogenaamde "aktiewe sentrum". Die sentrum is verantwoordelik vir kommunikasie met die antigeen wat die vorming van antiliggame veroorsaak. Antigen se IgG het twee "aktiewe sentrums" by hul eindes. Gevolglik is hulle tweevoudig en in staat om twee antigeenmolekules te bind. Teenliggaampies is 'n neutraliserende faktor van aansteeklike manifestasies.

Onder die elektronmikroskoop het die igG-molekule die vorm van 'n verlengde ellips met stompe eindes. Die opset in die ruimte van die aktiewe deel van die teenliggaam lyk soos 'n klein holte wat ooreenstem met die antigeen determinant, aangesien die sleutelgat ooreenstem met die sleutel.