Monomers van proteïene is watter stowwe? Wat is proteïen monomere?

Proteïene is biologiese polimere met 'n komplekse struktuur. Hulle het 'n hoë molekulêre gewig en bestaan uit aminosure, prostetiese groepe wat verteenwoordig word deur vitamiene, lipiede en koolhidraat insluitings. Proteïene wat koolhidrate, vitamiene, metale of lipiede bevat, word kompleks genoem. Eenvoudige proteïene bestaan uit slegs aminosure wat deur 'n peptiedbinding gekoppel word.

peptiede

Ongeag van die struktuur van die stof, is aminosure monomere van proteïene. Hulle vorm 'n basiese polipeptiedketting, waaruit die fibrillêre of bolvormige struktuur van die proteïen gevorm word. In hierdie geval kan die proteïen slegs in lewende weefsel gesintetiseer word - in plant-, bakterie-, swam-, dier- en ander selle.

Die enigste organismes wat nie proteïenmonomere kan kombineer nie, is virusse en protosoë. Al die ander is in staat om strukturele proteïene te vorm. Maar watter stowwe is monomere van proteïene, en hoe word dit gevorm? Hieroor en oor proteïenbiosintese, oor polipeptiede en die vorming van 'n komplekse proteïenstruktuur, oor aminosure en hul eienskappe, lees hieronder.

Die enigste monomeer van die proteïenmolekule is enige alfa-aminosuur. In hierdie geval is die proteïen 'n polipeptied, 'n ketting van verbind aminosure. Afhangende van die hoeveelheid aminosure wat by die vorming betrokke is, word dipeptiede (2 residue), tripeptiede (3), oligopeptiede (bevat 2-10 aminosure) en polipeptide (baie aminosure) geïsoleer.

Hersiening van die struktuur van proteïene

Die struktuur van die proteïen kan primêr wees, effens meer kompleks - sekondêr, selfs meer kompleks - tersiêre, en die mees komplekse - Kwartêre.

Die primêre struktuur is 'n eenvoudige ketting waarin monomere van proteïene (aminosure) deur 'n peptiedbinding (CO-NH) verbind word. Die sekondêre struktuur is 'n alfa-helix of 'n beta-vou. Tersiêre is 'n selfs meer ingewikkelde driedimensionele struktuur van die proteïen, wat gevorm is uit die sekondêre weens die vorming van kovalente, ioniese en waterstofbindings, asook hidrofobiese interaksies.

Die kwaternêre struktuur is die mees komplekse en is kenmerkend van reseptor proteïene wat op selmembrane geleë is. Hierdie is 'n supramolekulêre (domein) struktuur wat gevorm word deur verskeie molekules met 'n tersiêre struktuur te kombineer, aangevul met koolhidraat-, lipied- of vitamiengroepe. In hierdie geval, soos in die primêre, sekondêre en tersiêre strukture, is die proteïenmonomere alfa-aminosure. Hulle word ook verbind deur peptiedbindings. Die enigste verskil is die kompleksiteit van die struktuur.

Aminosure

Die enigste monomere van proteïenmolekules is alfa-aminosure. Hulle is net 20, en hulle is amper die basis van die lewe. Danksy die voorkoms van 'n peptiedbinding het proteïensintese moontlik geword. En die proteïen self daarna het begin om die struktuurvormende, reseptor-, ensiem-, vervoer-, mediator- en ander funksies te verrig. Danksy dit funksioneer die lewende organisme en kan dit voortplant.

Die alfa-aminosuur self is 'n organiese karboksielsuur met 'n aminogroep gekoppel aan 'n alfa-koolstofatoom. Laasgenoemde is langs die karboksegroep geleë. In hierdie geval word proteïenmonomere beskou as organiese stowwe waarin die terminale koolstofatoom 'n amien- en 'n karboksielgroep dra.

Die kombinasie van aminosure in peptiede en proteïene

Aminosure word gekombineer in dimers, trimere en polimere deur middel van 'n peptiedbinding. Dit word gevorm deur splitsing van die hidroksiel (-OH) groep uit die karboksielgedeelte van een alfa-aminosuur en waterstof (-H) - uit die aminogroep van die ander alfa-aminosuur. As gevolg van die interaksie word water afgeskei en by die karboksaleinde bly 'n C = O-streek met 'n vrye elektron naby die koolstof van die karboksielrest. In die aminogroep van die ander suur is daar 'n (NH) residu met 'n beskikbare vry radikaal by die stikstofatoom. Dit laat twee radikale bymekaar om 'n verband te vorm (CONH). Dit word peptied genoem.

Varianten van alfa-aminosure

Altesame 23 alfa-aminosure is bekend. Hulle word aangebied in die vorm van 'n lys: glisien-, valien-, alanien-, isoleucien-, leucien-, glutamaat-, asparagien-, ornitien-, treonien-, serien-, lysien-, sistien-, siestien-, fenylalanien-, metionien-, tyrosien-, proline-, tryptofaan-, hidroksiprolien-, arginien-, histidien-, asparagien- en glutamien. Afhangende van of hulle deur die menslike liggaam gesintetiseer kan word, word hierdie aminosure verdeel in verwissel en onvervangbaar.

Die konsep van verwisselbare en noodsaaklike aminosure

Vervangbare menslike liggaam kan sintetiseer, terwyl die onvervangbare slegs met kos moet kom. In hierdie geval is beide noodsaaklike en vervangbare sure belangrik vir proteïenbiosintese, want sonder hulle kan sintese nie voltooi word nie. Sonder een aminosuur, selfs as al die ander teenwoordig is, is dit onmoontlik om presies die proteïen te bou wat die sel benodig om sy funksies uit te voer.

Een fout in enige stadium van biosintese - en die proteïen is reeds onvanpas omdat dit nie in die verlangde struktuur kan versamel weens die skending van elektroniese digthede en interatomiese interaksies nie. Daarom is dit belangrik vir 'n persoon (en ander organismes) om proteïenvoedsel te verbruik , waar daar noodsaaklike aminosure is. Hul afwesigheid in voedsel lei tot 'n aantal oortredings van proteïenmetabolisme.

Die proses van peptiedbindingsvorming

Die enigste monomere van proteïene is alfa-aminosure. Hulle kombineer geleidelik in 'n ketting van polipeptide, waarvan die struktuur vooraf in die genetiese kode van DNA (of RNA, indien bakteriële biosintese oorweeg word) gekonstrueer word. In hierdie geval is die proteïen 'n streng volgorde van aminosuurreste. Dit is 'n ketting wat in 'n spesifieke struktuur bestel word, wat 'n voorafprogrammeerde funksie in die sel uitvoer.

Stap volgorde van proteïenbiosintese

Die proses van proteïenvorming bestaan uit 'n ketting van stappe: die replisering van die DNA (of RNA) streek, die sintese van RNA van die inligtingstipe, die vrystelling daarvan in die sitoplasma van die sel van die kern, die verband met die ribosoom en die geleidelike aanhegting van die aminosure wat deur die transport RNA verskaf word. Die stof, wat 'n monomeer van die proteïen is, neem deel aan die ensimatiese reaksie van die eliminasie van die hidroksielgroep en die waterstofproton, en sluit dan by die stygende poletiese ketting.

So word 'n polipeptiedketting verkry wat reeds in die sellulêre endoplasmiese retikulum in 'n voorafbepaalde struktuur bestel word en aangevul word met 'n koolhidraat of lipiedresidu, indien nodig. Dit word die "volwassenheid" van die proteïen genoem, waarna dit deur die sellulêre stelsel na die bestemming gestuur word.

Funksies van gesintetiseerde proteïene

Monomere van proteïene is die aminosure wat nodig is vir die konstruksie van hul primêre struktuur. Die sekondêre, tersiêre en kwaternêre struktuur vorm alreeds homself, hoewel dit soms ook die deelname van ensieme en ander stowwe vereis. Hulle is egter nie meer basies nie, hoewel dit noodsaaklik is dat proteïene hul funksie vervul.

Die aminosuur, wat 'n monomeer van die proteïen is, kan aanhegsels vir koolhidrate, metale of vitamiene bevat. Die vorming van 'n tersiêre of kwaternêre struktuur maak dit moontlik om nog meer plekke vir die rangskikking van interkalêre groepe te vind. Dit maak dit moontlik om van 'n proteïen 'n afgeleide te skep wat die rol speel van 'n ensiem, 'n reseptor, 'n draer van stowwe in of uit die sel, 'n immunoglobulien, 'n struktuur komponent van 'n membraan of 'n selorganelle, 'n spierproteïen.

Proteïene, wat uit aminosure gevorm word, is die enigste basis van die lewe. En vandag word geglo dat die lewe gebore is na die verskyning van die aminosuur en die polimerisasie daarvan. Die intermolekulêre interaksie van proteïene is immers die begin van die lewe, insluitend die rasionele een. Alle ander biochemiese prosesse, insluitende energie, is nodig vir die realisering van proteïenbiosintese, en as gevolg hiervan, die verdere voortsetting van die lewe.