Wat is proteïen? Voorbeelde van eenvoudige en komplekse proteïene

Om te verstaan hoe belangrik is die proteïene, is dit voldoende om die bekende frase Fridriha Engelsa onthou: ". Life - 'n manier van bestaan van proteïen liggame" Trouens, in die wêreld van hierdie stowwe in bykomend tot nukleïensure, veroorsaak al die manifestasies van lewende materie. In hierdie vraestel, sal ons vind uit wat dit bestaan uit proteïen, bestudeer wat funksioneer dit verrig asook definieer die strukturele kenmerke van die verskillende spesies.

Peptiede - hoogs georganiseerde polimere

Inderdaad, in 'n lewende sel as plant en dier proteïen kwantitatief oorheersende oor die ander organiese stowwe, sowel as die werk van die grootste aantal verskillende funksies. Hulle neem deel aan 'n verskeidenheid van baie belangrike sellulêre prosesse, soos beweging, beskerming, alarm funksie en so aan. Byvoorbeeld, in spierweefsel van diere en mense peptiede bestaan tot 85% van die gewig van droë materiaal, en in been en dermis - 15-50%.

Alle sellulêre en weefselvlak proteïene bestaan uit aminosure (20 spesies). Hulle aantal in lewende organismes is altyd gelyk aan twintig spesies. Verskillende kombinasies van peptied monomere om 'n verskeidenheid van proteïene in die natuur te vorm. Dit is beraam dat die astronomiese aantal 2x10 ¹⁸ moontlike spesies. In biochemie polipeptiede genoem makromolekulêre biologiese polimere - makromolekules.

Aminosure - proteïen monomere

Alle 20 tipes van hierdie chemiese verbindings is proteïene en strukturele eenhede het die algemene formule NH ₂ -R-COOH. Hulle is amfoteries organiese stowwe in staat om beide basiese en suureienskappe oefen. Nie net eenvoudige proteïene, maar ook komplekse, bevat sogenaamde noodsaaklike aminosure. Maar die noodsaaklike monomere, soos valien, lysine, kan metionien gevind word slegs in sekere soorte belkov.Takie proteïene na verwys as 'n hoë-graad.

Daarom, wat kenmerkend is van die polimeer in ag nie net hoeveel van die aminosure is proteïen, maar ook watter soort monomere verbind deur peptiedbindings in die makromolekule. Voeg dit nonessential aminosure soos asparagien, glutamiensuur, sistien kan onafhanklik gesintetiseer in selle van die menslike en diere. Noodsaaklik monomere is proteïene wat in bakterieë, plante en fungi. Hulle kom in heterotrofiese organismes net met kos.

As geproduseer polipeptied

Soos bekend is, kan 20 verskillende aminosure word gekoppel aan 'n pluraliteit van allerhande proteïenmolekules. Hoe die binding van monomere met mekaar? Dit wil voorkom asof die karboksielgroep en amien groepe van aangrensende aminosure interaksie lê. 'N Sogenaamde peptiedbindings, en watermolekules toegeken as 'n byproduk van die poly reaksie. Die gevolglike proteïenmolekule bestaan uit aminosuurresidue en herhalende peptiedbindings. Daarom het hulle ook 'n beroep polipeptiede.

Dikwels, kan proteïene nie net een nie, maar 'n hele paar polipeptiedkettings bevat en bestaan uit baie duisende aminosuurresidue. Daarbenewens eenvoudige proteïene en is in staat om proteid bemoeilik hul ruimtelike opset. Dit skep nie net primêre, maar ook sekondêre, tersiêre en selfs kwaternêre struktuur. Laat ons hierdie proses te ondersoek in meer detail. Die voortsetting van die vraag wat 'n proteïen uitmaak verken, uit te vind wat die opset het hierdie makromolekule. Ons het gevind dat 'n polipeptiedketting bestaan uit 'n pluraliteit van kovalente chemiese bindings. Dit is hierdie struktuur is die primêre genoem.

Dit speel 'n belangrike rol die kwantitatiewe en kwalitatiewe samestelling van aminosure, sowel as die volgorde van hul verband. Sekondêre struktuur ontstaan op die oomblik van die heliks. Dit stabiliseer baie nuwe opkomende waterstofbindings.

Hoër vlakke van proteïen organisasie

Tersiêre struktuur is 'n gevolg van die verpakking spiraal in die vorm van 'n bal - bolletjies, bv spierproteïen mioglobien stof het net so 'n ruimtelike struktuur. Dit word ondersteun as nuutgestigte deur waterstofbindings, en disulfiedbindings (indien sisteïen residue sluit verskeie proteïenmolekule). Kwaternêre vorm - dit is die gevolg van 'n kombinasie in 'n enkele struktuur verskeie proteïen bolletjies deur nuwe vorme van interaksie, soos hidrofobiese of elektrostatiese. Saam met die peptiede en kwaternêre struktuur sluit nonproteinaceous gedeelte. Hierdie kan wees magnesium ione, yster, koper of reste ortofosfaat of nukleïensure en lipiede.

Beskik oor eiwitbiosynthese

Ons het voorheen uitgevind wat dit bestaan uit proteïen. Dit is gebou van aminosuurvolgorde. Hul vergadering in 'n polipeptiedketting vind plaas in die ribosome - nie-membraan organelle, plant- en dierselle. In die biosintese van die molekuul is ook betrokke inligting en oordrag RNA. Die eerste is 'n sjabloon vir proteïen vergadering en die tweede oordra verskeie aminosure. daar is 'n dilemma in die proses van sellulêre biosintese, naamlik proteïen bestaan uit nukleotiedes of aminosure? Die antwoord is eenvoudig - die polipeptiede van beide eenvoudige en komplekse bestaan uit amfoteriese organiese verbindings - aminosure. In die lewensiklus van selle , is daar tydperke van sy aktiwiteite wanneer die proteïensintese plaasvind besonder aktief. Hierdie sogenaamde stadium J1 en J2 interfase. Op die oomblik, is die sel aktief groei en moet 'n baie boumateriaal, wat proteïen. Verder as gevolg van mitotiese einde vorm twee dogter selle, elk van wat moet 'n groot bedrag van organiese stowwe egter in die kanale gladde endoplasmiese retikulum is aktief sintese van lipiede en koolhidrate, en in die korrel EPM plaasvind biosintese van proteïene.

Die funksies van proteïene

Om te weet wat maak 'n proteïen, kan dit verduidelik word as 'n groot verskeidenheid van spesies, en die unieke eienskappe inherent in hierdie stowwe. Proteïene uit te voer in die hok 'n verskeidenheid van funksies, soos die konstruksie, as deel van die membrane van alle selle en organelle: mitochondria, chloroplaste, lisosome, Golgi kompleks, en so aan. Soos peptiede as gamoglobuliny of teenliggaam - is voorbeelde van eenvoudige proteïene wat 'n beskermende funksie te verrig. Met ander woorde, sellulêre immuniteit - dit is die gevolg van optrede van hierdie stowwe. 'N komplekse proteïen - sleutelgat, saam met hemoglobien, voer vervoer van diere funksie, dit wil sê, dra suurstof in die bloed. Sein proteïene wat deel uitmaak van die selmembraan, die sel inligting te verskaf oor stowwe, probeer in haar sitoplasma te kry. Albumien peptied is verantwoordelik vir die basiese parameters van bloed, byvoorbeeld, vir sy vermoë om te stol. Proteïen ovoalbumine voorraad die eiers in 'n hok, en die belangrikste bron van voedingstowwe.

Proteïene - die basis van die sel sitoskelet

Een van die belangrikste funksies van peptiede - ondersteuning. Dit is baie belangrik om die vorm en volume van lewende selle te handhaaf. Die sogenaamde struktuur submembrane - mikrotubules en mikrofilamente verweef om 'n interne skelet van die selle te vorm. Proteïene in hul samestelling, bv tubulin, kan maklik saamgeperste en gestrek. Dit help die sel om sy vorm in meganiese vervorming in stand te hou.

In plantselle, saam met proteïene hyaloplasm, ondersteun funksie ook werk stringe sitoplasma - plasmodesmata. Wat deur die porieë in die selwand, veroorsaak hulle die verhouding tussen 'n aantal onderliggende sellulêre strukture wat die plantweefsel te vorm.

Ensieme - 'n stof van proteïen aard

Een van die belangrikste eienskappe van proteïene - die uitwerking daarvan op die tempo van chemiese reaksies. Basiese proteïene in staat is om gedeeltelik denatureer - ontbinding proses makromolekule in tersiêre of kwaternêre struktuur. Die einste polipeptiedketting is nie gebreek. Gedeeltelike denaturasie onderliggend beide die sein en die katalitiese funksie van die proteïen. Laasgenoemde eiendom is die vermoë van ensieme om die tempo van biochemiese reaksies in die kern en sitoplasma van selle beïnvloed. Peptiede wat omgekeerd, verminder die tempo van chemiese prosesse nie genoem ensieme en inhibeerders. Byvoorbeeld, 'n eenvoudige proteïene Katalase is 'n ensiem wat die verdeling van waterstofperoksied van gifstowwe versnel. Dit is vervaardig as die eindproduk van baie chemiese reaksies. Katalase versnel sy beskikking om neutraal stowwe, water en suurstof.

eienskappe van proteïene

Die peptiede word geklassifiseer in baie maniere. Byvoorbeeld, met betrekking tot water kan verdeel word in hidrofiliese en hidrofobiese. Temperatuur ook anders invloed op die struktuur en eienskappe van die proteïenmolekules. Byvoorbeeld, keratien proteïen - kan hare en naels komponent beide lae en hoë temperature te weerstaan, maw is termolabiele. Maar die proteïen ovoalbumine, vroeër genoem, wanneer verhit tot 80-100 ° C is heeltemal vernietig. Dit beteken dat dit is verdeel in die primêre struktuur van die aminosuurresidue. Hierdie proses staan bekend vernietiging. Wat ook al die omstandighede, het ons nie te skep, in die moedertaal vorm van die proteïen opbrengste kan nie. Motor proteïen - aktien en milozin teenwoordig in die spiervesels. Hul alternatiewe sametrekking en ontspanning is die basis van spiere werk.